江南大學王濤副研究員等 | 食品蛋白增維結構精密構筑研究進展/中國食品科學技術學會

具有優良性能的天然材料不計其數，各類材料的精細結構和構筑機制也不盡相同，然而其底層結構的設計邏輯卻是一致的：即短程有序性單元結構在多維空間限域堆積，進而形成的長程可控性高級結構。將符合上述制造邏輯的材料結構統稱為增維結構，其特征為各單元結構定向排布且在尺度、維度上均具高度可編程性。鑒于動態化設計邏輯及標準化構筑機制，這種基于類似單元結構所形成的空間多樣化高級組織架構在功能食品開發中具有重要的應用。

鑒于分子內、分子間復雜的交互作用，蛋白質是增維結構構筑的物質基礎。天然蛋白質雖然具有和工程化蛋白質相同的組成成分，但其基本構成與相互作用更為復雜，其自身折疊也難以進行過程控制。這種較低的結構可控性也是其進行增維制造的癥結所在。由于缺乏對于蛋白質折疊過程的有效控制，現有的食品蛋白結構設計面臨著精度低、可控性差等難題。針對有限的食品蛋白質資源，精準設計其空間多維結構是實現動植物蛋白質功能化和標準化改造的關鍵。

蛋白結構的折疊過程主要受氨基酸編碼序列決定，但鑒于Levinthal佯謬，任一組成蛋白結構的氨基酸序列，理論上具有高達10300種的可能構型，卻在實際環境中僅通過ns或ps即可形成某一特定構型。這種環境專一性結構則限制了蛋白結構的拓撲多樣性，并導致大部分動植物蛋白在食品體系中的結構-功能特性都單一。而蛋白結構折疊的瞬發性無疑又增加了食品蛋白改造中結構標準化和功能定制化的難度。如何在動態的供需環境下整合食品蛋白資源，優化其結構-功能特性是當今食品蛋白發展的當務之急。

蛋白結構在折疊過程中，為了盡可能減少熱力學不利情況（如反溶劑效應）的發生，通常將疏水性區域埋藏而將親水性區域暴露。此過程也是蛋白質在特定環境下具有單一性結構的本質原因。分子伴侶法是一項古老的蛋白錯折疊（Misfolding）糾正術，其原理在于增韌蛋白鏈，以規避其在不良溶劑化環境中誤形成β樣結構。受此啟發，通過引入外源大/小分子扮演分子伴侶角色，以此對蛋白鏈的折疊行為進行過程控制，即蛋白質共架技術，從而規避其在特定溶劑環境中的單一性結構，有望對由限制性折疊終端所構建的單元結構進行短程有序性調控，并最終實現長程可控性增維結構的定制化設計。

基于此，文章受天然增維結構的啟發，同時借鑒已有人工增維過程的研究進展，闡述基于蛋白共架技術的增維設計邏輯，重點從介觀重構、納米雕刻及增維定制3個方面論述了目前已有增維結構的典型構筑機制。通過調控單元結構的短程有序性，定向開發具有長程可控性的增維結構，具體包括3個方面：1）基于解構-重構-變構的0D點狀、2D面狀及3D網狀多維結構精密構筑；2）基于致缺-成簇-腔化（柯肯達爾效應）的中空、半中空及實心納米顆粒結構精密構筑；3）基于1D-2D-3D增維定制的1D球鏈、2D雙層及3D類皮膚（皮層、真皮層）結構精密構筑。

原文鏈接：https://kns.cnki.net/kcms2/article/abstract?v=l4t8J_Kk_A_Jc17UGAQqIWsw7NXHBt5L_3_MXfqE42hOfv8mHuF8ic_V50qvMxSgLgPhpPvbgrlUD90PUkoUC2I1BGEdgkbHaIXLcSw-hf9KZoTLM08vtA==&uniplatform=NZKPT